대부분의 아미노산은 두 가지 이상의 거울상 형태로 존재한다.

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1 대부분의 아미노산은 두 가지 이상의 거울상 형태로 존재한다.

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3 80p L-α-아미노산의 일반식(Ewitter ion 형태)
1. 아미노산의 종류 그림 4-1 알라닌의 광학이성질체 80p L-α-아미노산의 일반식(Ewitter ion 형태) Zwitter ion 형태

4 1. 소수성 아미노산은 주로 탄화수소 곁사슬을 가진다: 소수성 효과
A 알라닌 G 글리신

5 V 발린 프롤린의 고리구조는 단백질 형태에 심각한 영향을 미친다. L 루신 P 프롤린 I 이소루신 M 메치오닌

6 방향족 곁사슬 F 페닐알라닌 W 트립토판

7 2. 극성 아미노산은 전기 음성도가 큰 원자를 포함한 곁사슬을 가진다.
티로신과 시스테인 곁사슬은 이온화 할 수 있다. Y 티로신 S 세린 하이드록실기-OH T 트레오닌 알라닌, 발린, 페닐알라닌과 비교! C

8 카르복실 아미드 N 아스파라진 Q 글루타민

9 3. 음전하를 가진 아미노산들은 산성 곁사슬을 가진다.
D 글루탐산 E 아스팔트산

10 4. 양전하를 가진 아미노산들은 친수성이다. 소수성 친수성 K 리신 H 히스티딘 R 아르기닌 소수성 친수성

11 2. 아미노산의 물리적 성질 (1) 아미노산의 물리적 성질 용해도 : 아미노산은 비교적 물에 잘 녹는다.
자외선 흡수 스펙트럼 : 아미노산 중에서 방향족아미노산인 페닐알라닌, 트립토판, 티로신 및 히스티딘은 자외선을 흡수한다.

12 (2) 아미노산의 산ㆍ염기 특성 양성전해질 : 수용액 중에서 산성과 염기성 양쪽의 성질을 나타내는 물질 (모든 아미노산은 양성전해질이다) OH- OH- H+ H+ (염기성 영역) (쯔비터이온)

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14 적정곡선 : 0. 1M 염산으로 pH 1. 3 정도로 조절한 아미노산 수용액에 0
적정곡선 : 0.1M 염산으로 pH 1.3 정도로 조절한 아미노산 수용액에 0.1M NaOH를 가하면서 pH를 측정하여 나타내면 아미노산의 적정곡선이 얻어진다. 적정곡선의 변곡점으로부터 아미노산의 해리상수(pKa)와 등전점(PI)을 알 수 있다.

15 그림 M Alanine 20mL의 적정곡선

16 표 4-1 아미노산의 pKa 값 α-COOH α-NH2 -R Glycine 2.34 9.60 - Lysine 2.18 8.95
10.53 Alanine 9.69 Arginine 2.17 9.04 12.48 Valine 2.32 9.62 Histidine 1.82 9.17 6.00 Leucine 2.36 Serine 2.21 9.15 Isoleucine 9.68 Threonine 2.63 10.43 Aspartic acid 2.09 9.82 3.86 Cysteine 1.71 10.78 8.33 Glutamic acid 2.19 9.67 4.25 Methionine 2.28 9.21 Asparagine 2.02 8.80 Phenylalanine 1.83 9.13 Glutamine Tyrosine 2.20 9.11 10.07 Proline 1.99 10.60 Tryptophan 2.38 9.39

17 필수 아미노산: 생명유지에 필요한 양을 합성할 수 없기 때문에 식품으로부터 반드시 섭취해야 한다.
비필수 아미노산: 필요한 양을 체내에서 만들 수 있다.

18 1. 펩티드(Peptide)의 구조와 명명법 2. 단백질의 구조 (50~2000여개의 아미노산 잔기)

19 아미노산의 평균 분자량: 110 g/mol 단백질의 분자량: 5,500 ~ 220,000 g/mol 단백질의 질량: 달톤(dalton) 1달톤: 1원자(수소원자) 질량단위 분자량 50,000 g/mol  50,000 달톤 50 kd 단백질들은 유전자들에 의해 지정되는 고유의 아미노산 순서를 가진다.1차 구조(아미노산 서열)

20 87p 공명구조 펩티드결합은 공명구조가 가능한 이중결합성격을 가진다: 결합 둘레의 회전을 막아 입체 형태를 제한한다. 그림 4-5 펩티드 결합 펩티드 결합은 본질적으로 평면성을 가진다. 수소결합 받게 수소결합 제공자

21 단백질의 2차 구조 펩티드 backbone의 수소와 산소사이의 수소결합에 의해 형성된 단순하게 반복되는 구조
알파 나선은 사슬안의 수소 결합들로 안정하게 된 감긴 구조이다. : 각 아미노산의 CO기는 아미노산 순서에서 4개의 잔기 앞에 있는 NH기와 수소결합을 형성한다.

22 단백질의 2차 구조 그림 4-6 단백질의 α-나선구조 단백질에서 발견되는 모든 α-나선 구조들은 오른손형(시계방향)이다.

23 그림 4-7 단백질의 β-병풍구조 펩티드 사슬이 2개 또는 그 이상이 가로로 줄을 선 것과 같은 모양 o C

24 β판 구조들은 폴리펩티드 가닥들 사이의 수소결합에 의해 안정되어 있다.

25 그림 4-7 단백질의 β-병풍구조

26 혼성 β판의 구조

27 폴리펩티드 사슬은 역회전과 고리를 만들어 방향을 바꿀 수 있다.

28 그림 4-8 단백질의 3차 구조를 유지하는 결합양식: R기 사이의 상호작용에 의함

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30 예) 미오글로빈: 산소 결합 단백질 단백질의 내부가 거의 전체적으로 비극성 잔기에 의해 이루어짐
폴리펩티드 사슬은 소수성 곁사슬들이 안으로 묻히고, 극성과 전하를 띠고 있는 곁사슬들은 표면에 존재 소수성 잔기: 노란색 전하를 띠는 잔기: 파란색 그외: 흰색

31 4차 구조: 여러 개의 폴리펩티드 사슬이 조립되어 단일 단백질을 만들 수 있다.
각각의 폴리펩티드 사슬: 소단위체(subunit) 빨강: α 소단위체 노랑: β 소단위체 회색: 햄기 헤모글로빈 α2β2

32 그림 4-9 헤모글로빈(hemoglobin)의 4차 구조

33 그림 단백질의 가상적인 변성과 재생 활성화된 3차원 구조를 결정하기 위해 필요한 정보가 아미노산 순서로부터 얻어진다.

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35 표 4-2 단백질의 분류 분류방법 종류 예 기능 효소 포스포프록토키나제, 트립신, DNA 중합효소 구조단백질
표 4-2 단백질의 분류 분류방법 종류 예 기능 효소 포스포프록토키나제, 트립신, DNA 중합효소 구조단백질 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴 방어단백질 항체, 인터페론 운반 및 저장 단백질 헤모글로빈, 아포리포단백질, 카세인, 페리틴 조절단백질 및 수용체 lac 억제인자, 인슐린, 글루카곤 근 수축과 운동단백질 액틴, 미오신 구성성분 단순단백질 펩신, 헥소키나제, 트립신, 혈청 알부민 복합단백질 면역 글로불린, 트렌스페린, α-아밀라아제 형태 구상단백질 효소, 호르몬 등 거의 대부분의 단백질 섬유단백질 케라틴, 콜라겐, 엘라스틴 구조 단량체단백질 펩신, 미오글로빈, α-아밀라아제, 혈청 알부민 올리고단백질 헤모글로빈(4개), 알코올 탈수소효소(2개)

36 단백질의 분리및 정제 황산암모늄, 에탄올, 아세톤

37 그림 단백질 용액의 투석

38 그림 칼럼 크로마토그래피

39 그림 4-13 Disc polycrylamide gel 전기영동 장치

40 그림 4-14 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의한 단백질의 분자량 측정
SDS: sodium dodecyl sulfate (계면활성제)